Abstract des BISp

Die Federeigenschaften des menschliche Muskel- und Sehnenapparates basieren auf dem Protein Titin (im Muskelgewebe) und dem Kollagen (im Sehnengewebe). Die Steifigkeit (Stiffness) dieser Proteine bestimmt die passive Stiffness der Muskeln und Sehnen. Titin ist das größte Eiweißmolekül in unserem Körper. Jedes Titin-Protein besitzt eine elastische Region, deren Länge die passive Stiffness der Muskeln bestimmt. In Fast-Twitch-Muskelfasern, deren passive Stiffness höher ist, ist das Titin-Moelkül kürzer als in Slow-Twitch-Fasern, und es scheint, als sei es möglich, durch ein gezieltes Training eine Verschiebung hin zu einem kürzeren Titin-Molekül mit einer Zunahme der passiven Muskelstiffness zu erreichen. Im Gegensatz zu Titin verändert Kollagen seine Form aufgrund von Training nicht. Stattdessen bewirkt Training eine Zunahme der chemischen Querverbindungen zwischen den Kollagenmolekülen und je größer die Anzahl dieser Querverbindungen ist, desto höher ist die Sehnenstiffness. Das langfristige Ziel eines auf die Verbesserung der Federeigenschaften der Muskel und Sehnen ausgerichteten Trainings ist daher die Bildung kürzerer Titin-Moleküle und von mehr Kollagen-Querverbindungen. Die beste Methode zur Verbesserung der passiven Federeigenschaften ist plyometrisches Training (z. B. Bergabläufe). Um das mit plyometrischem Training einhergehende hohe Verletzungsrisiko zu reduzieren, sollte man das Training zunächst ohne Zusatzgewichte absolvieren und darauf achten, dass zwischen den Einheiten eine Erholungspause von 72 Stunden liegt. Des Weiteren sollten neben den für das plyometrische Training typischen schnellen exzentrischen Muskelkontraktionen Übungen mit langsamen exzentrischen Muskelkontraktionen absolviert werden. Diese Übungen sollten insbesondere die besonders verletzungsanfälligen Bereiche betreffen, z. B. die hintere Oberschenkelmuskulatur (Hamstrings), die Quadricepsmuskeln (vor allem in der Nähe der Patellsehne) und die Wadenmuskeln (Achillessehne). (Schiffer)