Abstract

In Ergaenzung zur histochemischen ATPase-Faerbung haben Immunhistochemie und die Gel-Elektrophorese zu einem besseren Verstaendnis der Molekularstruktur der kontraktilen Proteine Actin, Myosin, Tropomyosin und Troponin in den verschiedenen Fasertypen des menschlichen Skelettmuskels gefuehrt. Eine erstaunliche Plastizitaet ermoeglicht es den Muskelfasern, sich den verschiedenen erblichen und umweltbedingten Einfluessen anzupassen, und zwar nicht nur auf der Ebene der zellulaeren Ultrastruktur und der metabolischen Funktionen, sondern auch auf der molekularen Ebene der kontraktilen Proteine. Eine vollstaendige Transformation der Muskelfasertypen ist experimentell mit Hilfe der Kreuzinnervation oder einer spezifischen Elektrostimulation moeglich. Intensives Ausdauertraining ueber laengere Dauer scheint die Typ II-Fasern ebenfalls in Typ I-Fasern zu verwandeln, waehrend die nach Schnelligkeits- oder Krafttraining zu beobachtenden Veraenderungen in den verschiedenen Fasertypen auf die ultrastrukturelle Zusammensetzung der Fasern (zum Beispiel Verhaeltnis zwischen Myofibrillen und Mitochondrien) und die metabolischen Eigenschaften beschraenkt bleiben. Bei Spitzensportlern scheint die Fasertypverteilung sowohl durch erbliche wie durch Umweltfaktoren bestimmt zu sein. Verf.-Referat